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sexta-feira, 2 de março de 2012

TIPO DE PROTEÍNA "ABRAÇA" OUTRAS PARA RESISTIR AO ESTRESSE CELULAR

Um tipo de proteína, chamada chaperona molecular do estresse, impede que outras proteínas se colapsem durante situações estressantes para a vida celular as envolvendo numa espécie de "abraço", segundo estudo publicado nesta quinta-feira na revista "Cell".
Os pesquisadores da Universidade Duke, na Carolina do Norte, e da Universidade de Michigan, na cidade de Ann Arbor, descobriram que quando o estresse é superado, a chaperona termina o "abraço", o que permite que as proteínas se reagrupem e retornem à vida normal dentro da célula.
Ativação redox da Hsp33
"O novo estudo ilustra como a flexibilidade ajuda as proteínas, que são cruciais para a maioria das tarefas celulares, a ter um bom desempenho sob condições estressantes", explicou Ursula Jakob, bióloga molecular da Universidade de Michigan.
A função de uma proteína depende de sua forma e esta depende de como se encaixam suas complexas configurações tridimensionais. As chaperonas moleculares são mais conhecidas porque ajudam no processo de enovelamento protéico.
A maioria das chaperonas moleculares está ativa somente quando estão totalmente dobradas. Mas os cientistas descobriram recentemente que certas proteínas, específicas em situações de estresse, tornam-se chaperonas ativas somente quando estão parcialmente desdobradas e perdem parte de sua estrutura.
Este achado contradiz os postulados mais comuns das chaperonas moleculares. No artigo de Cell, a equipe de pesquisa descreve como funciona uma destas proteínas, a Hsp33, que ajuda especificamente no estresse.
A Hsp33 é uma proteína bacterial que se desdobra parcialmente e se torna ativa quando se expõe a oxidantes como a lixívia (hipoclorito de sódio).
A Hsp33 ajuda que outras proteínas sobrevivam ao desdobramento protéico induzido pela lixívia e, ao fazê-lo, torna à bactéria resistente a este poderoso oxidante.
As chaperonas Hsp33 impedem que outras proteínas que se desdobram formem grandes amontoados destrutivos de proteína inativa que podem matar a bactéria. Junto com outras chaperonas, a Hsp33 ajuda assim que as proteínas "abraçadas" recuperem sua estrutura uma vez que o estresse passou.
"A forma como operam estas proteínas faz sentido, já que elas podem responder muito rapidamente às condições que desenovelam outras proteínas", acrescentou Ursula.
Os pesquisadores descobriram que a Hsp33 emprega astutamente suas próprias regiões parcialmente desdobradas para se conectar com outras proteínas que estão se desenovelando e assim as protege.
O "abraço" da Hsp33 ajuda a estabilizar ambas proteínas enquanto transcorre o acontecimento estressante e isto previne que elas se destruam. EFE

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